Le prion agit sur la forme des protéines

Les protéines prions, à l’origine de divers types d’affections dont les maladies de la vache folle, de Creutzfeldt-Jakob (MCJ) ou d’Alzheimer, peuvent provoquer un changement de forme chez les autres protéines, qui deviennent alors infectieuses. La capacité du prion à se dupliquer en amenant les autres protéines à prendre leur forme altérée et à la propager représente un nouveau type d’infection, souligne le Dr Jonathan Weissman, de l’Université de Californie à San Francisco. Cette capacité des prions à agir uniquement par leur forme a été mise au jour par les chercheurs de l’UCSF parce qu’ils ont réussi pour la première fois à introduire un prion pur dans la levure, vérifiant ainsi qu’aucune autre molécule ne pouvait être à l’origine de l’infection. L’équipe du Pr Weissman a également constaté que, dans la levure, les prions d’une espèce ne pouvaient pas se transmettre à une autre. La communauté scientifique a longtemps pensé qu’une telle barrière existait entre toutes les espèces, empêchant la transmission de l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB ou maladie dite de la vache folle) au mouton («tremblante du mouton») ou à l’homme (maladie de Creutzfeldt-Jakob). Mais des études récentes ont remis en cause cette théorie.