Un test capable de traquer spécifiquement le prion anormal, impliqué dans la maladie humaine de Creutzfeldt-Jakob et celle de la vache folle, vient d’être découvert par des chercheurs suisses, selon la dernière livraison de la revue britannique «Nature».
Ce test, un anticorps spécifique, qui pourrait avoir des applications diagnostiques, sera «sûrement un outil inestimable pour la compréhension de ces encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST)» surnommées maladies à prions, selon le magazine scientifique.
L’équipe de Bruno Oesch et Carsten Korth de Prionics SA (société privée, Université de Zurich, Suisse) a fabriqué un anticorps, «l’anticorps monoclonal 15B3», qui détecte uniquement la forme anormale du prion (PrPsc) sans la confondre avec la forme normale de la protéine, naturellement présente dans le cerveau. Seule leur différence de disposition dans l’espace distingue les deux prions qui sont composés des mêmes éléments.
Les chercheurs ont testé avec succès leur anticorps sur des prélèvements de cerveaux malades de bovins (EBS-vache folle) d’humains (Creutzfeldt-Jakob classique) et de souris (contaminées avec du cerveau de mouton atteint de tremblante).
«Il serait intéressant de voir s’il est capable de neutraliser le processus infectieux et s’il peut ainsi être un agent thérapeutique potentiel». Cet anticorps «peut représenter un point de départ pour la production de nouveaux outils diagnostics et thérapeutiques pour les EST», ajoutent les auteurs.
Cet test va permettre d’abaisser la limite de détection du prion. La possibilité de détecter de faibles quantités de prion anormal dans les tissus périphériques (ganglions, amygdales) rend concevable un test-prion sur les sujets vivants, en médecine humaine et vétérinaire, soulignent-ils.
«C’est la première fois que l’on dispose d’un anticorps spécifique capable de ne reconnaître que la forme anormale du prion», selon une spécialiste, Corinne Lasmézas (France). Les scientifiques doivent habituellement procéder à des opérations de purifications pour séparer le prion pathologique du prion normal, qui forme un «bruit de fond gênant» leur travail.
L’efficacité de ce test, très attendu dans la communauté scientifique, devra cependant être confirmée sur de plus vastes échantillons, avant de pouvoir passer à la commercialisation à grande échelle, souligne-t-elle.
Cet anticorps devrait faciliter le diagnostic précoce des maladies à prions, causes de démences constamment mortelles et pourrait même, en raison de sa haute sensibilité, servir à tester le lait et la viande d’animaux infectés, selon la revue scientifique.
Enfin, ce sera peut-être le moyen d’expliquer un mystère: l’absence apparemment totale de prion anormal chez des souris qui ont pourtant développé tous les signes de la maladie, après avoir été contaminées par du cerveau de vache folle. (AFP)


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